آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) | Leucine Aminopeptidase

آخرین بروزرسانی

22 آبان 1402

آخرین بروزرسانی

22 آبان 1402

آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) | Leucine Aminopeptidase

آنچه در ادامه می‌خوانید

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) آنزیمی است که در متابولیسم پروتئین نقش دارد. در هیدرولیز اسیدهای آمینه از انتهای آمینه زنجیره های پپتیدی نقش دارد. LAP معمولاً در بافت ها و مایعات مختلف بدن از جمله سرم و ادرار یافت می شود. در یک محیط آزمایشگاهی، LAP اغلب به عنوان بخشی از آزمایشات عملکرد کبد اندازه گیری می شود. سطوح بالای LAP ممکن است نشان دهنده بیماری کبد یا استخوان باشد. با این حال، توجه به این نکته مهم است که LAP یک مارکر اختصاصی برای یک بیماری خاص نیست و تفسیر آن باید در ارتباط با سایر یافته های بالینی و آزمایشگاهی انجام شود.

چرا آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) درخواست می شود؟

آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) معمولاً به عنوان بخشی از آزمایشات عملکرد کبد درخواست می شود. آنزیم LAP در بافت‌های مختلف از جمله کبد یافت می‌شود و اندازه‌گیری آن در خون می‌تواند اطلاعات ارزشمندی در مورد برخی شرایط سلامتی ارائه دهد. در اینجا دلایلی وجود دارد که چرا ممکن است تست LAP درخواست شود:

ارزیابی عملکرد کبد: آنزیم لوسین آمینوپپتیداز (LAP) توسط کبد تولید می شود و سطوح آن می تواند نشان دهنده عملکرد کبد باشد. سطوح غیر طبیعی ممکن است نشان دهنده بیماری های کبدی مانند هپاتیت، سیروز یا زردی انسدادی باشد.
ارزیابی بیماری استخوان: آنزیم لوسین آمینوپپتیداز (LAP) در بافت استخوانی نیز وجود دارد. افزایش سطح LAP می تواند در شرایطی که بر استخوان ها تأثیر می گذارد، مانند بیماری پاژه یا متاستازهای استخوانی رخ دهد.
نظارت بر درمان: در برخی موارد، آزمایش LAP ممکن است برای نظارت بر اثربخشی درمان بیماری های کبدی یا استخوانی استفاده شود. تغییرات در سطوح LAP در طول زمان می تواند بینشی در مورد پاسخ به درمان ارائه دهد.

توجه به این نکته مهم است که در حالی که لوسین آمینوپپتیداز (LAP) یک نشانگر مفید است، تفسیر آن باید همراه با سایر آزمایشات عملکرد کبد و اطلاعات بالینی انجام شود. افزایش سطح LAP به تنهایی مختص یک بیماری خاص نیست و ممکن است برای تشخیص جامع نیاز به بررسی بیشتر باشد.

در صورت داشتن چه علائمی آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) بایستی انجام شود؟

آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) معمولاً به عنوان یک آزمایش غربالگری معمول برای افراد بدون علائم خاص یا عوامل خطر استفاده نمی شود. در عوض، معمولاً زمانی درخواست می‌شود که یک متخصص بر اساس علائم بالینی، یافته‌های معاینه فیزیکی یا سایر نتایج آزمایشگاهی مشکوک باشد یا بخواهد برخی بیماری‌های مرتبط با کبد یا استخوان را رد کند.

علائم بیماری کبد:
– زردی (زردی پوست و چشم)
– درد یا ناراحتی غیر قابل توضیح شکم
– خستگی
– حالت تهوع یا استفراغ
– تغییر در اشتها یا کاهش وزن

علائم بیماری استخوان:
– درد استخوان
– تغییر شکل در استخوان ها
– افزایش سطح آلکالین فسفاتاز، که ممکن است باعث بررسی بیشتر با LAP شود

نمونه مورد نیاز برای آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP):

ظرف/لوله: لوله لخته با درب قرمز یا زرد (ترجیحا حاوی ژل جداکننده) / لوله با درب سبز حاوی هپارین/ ظرف ادرار
نوع نمونه: سرم / پلاسما / ادرار
حجم نمونه: یک میلی لیتر
ضد انعقاد EDTA موجب مهار فعالیت آنزیم لوسین آمینوپپتیداز (LAP) می شود.

لوله های مورد نیاز برای آزمایش LAP

شرایط نگهداری دمایی برای آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP)

آمادگی بیمار قبل از انجام آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP):

به ناشتایی نیاز ندارد (بعضی از آزمایشگاه ها ناشتایی را الزامی می دانند)

روش های مختلف انجام آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP):

روش رنگ سنجی (colorimetric method):

این روش برای انجام آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) شامل استفاده از یک بستر رنگ سنجی است که محصول رنگی را در هنگام شکافتن توسط LAP تولید می کند:

تهیه استانداردها: با استفاده از استانداردهای آنزیم LAP ارائه شده در کیت، یک سری استانداردهای LAP با غلظت های مشخص تهیه کنید. این استانداردها برای تولید یک منحنی استاندارد استفاده خواهند شد.
تهیه مخلوط واکنش: در یک لوله تمیز، مخلوط واکنش را با ترکیب بستر LAP (L-leucine-p-nitroanilide) با بافر سنجش آماده کنید. کاملا مخلوط کنید.
افزودن استانداردها و نمونه ها: استانداردها و نمونه های LAP (سرم یا سایر مایعات بیولوژیکی) را به چاهک ها یا کووت ها اضافه کنید.
افزودن مخلوط واکنش: مخلوط واکنش آماده شده را به هر چاهک یا کووت حاوی استانداردها و نمونه های LAP اضافه کنید. از مخلوط کردن کامل اطمینان حاصل کنید.
انکوباسیون: مخلوط واکنش را برای یک دوره مشخص در دمای مطلوب انکوبه کنید، به LAP اجازه دهید بستر را هیدرولیز کند و p-nitroaniline آزاد کند.
خاتمه واکنش: واکنش را با افزودن یک معرف متوقف کننده یا با انتقال محتویات به یک لوله جدید حاوی محلول محلول توقف، متوقف کنید.
اندازه گیری جذب: جذب هر چاهک یا کووت را در طول موج مناسب برای p-nitroaniline با استفاده از اسپکتروفتومتر اندازه گیری کنید.
تجزیه و تحلیل داده ها: از قرائت های جذب برای ایجاد منحنی استاندارد بر اساس استانداردهای LAP استفاده کنید. فعالیت LAP را در نمونه ها بر اساس این منحنی استاندارد محاسبه کنید.
تفسیر اطلاعات: فعالیت LAP در نمونه ها به طور مستقیم با مقدار محصول رنگی تشکیل شده متناسب است، همانطور که توسط قرائت های جذب نشان داده می شود. منحنی استاندارد برای درونیابی فعالیت LAP در نمونه های ناشناخته استفاده می شود.

این روش رنگ سنجی اندازه گیری کمی از فعالیت LAP را ارائه می دهد و معمولاً در آزمایشگاه های بالینی برای اهداف تشخیصی و مطالعات تحقیقاتی استفاده می شود.

روش فلورومتری (Fluorometric Method):

این روش برای انجام آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) شامل استفاده از یک سوبسترای فلوروژنیک است که پس از برش توسط LAP یک محصول فلورسنت تولید می کند. این روش حساس است و امکان کمی سازی فعالیت LAP را فراهم می کند.

مواد و شناساگرها:

کیت یا معرف های سنجش LAP: این ممکن است شامل یک کیت سنجش LAP تجاری موجود باشد که تمام معرف های ضروری یا اجزای جداگانه مانند بستر فلوروژنیک و محلول های بافر را فراهم می کند.
بستر ال-لوسین-7-آمینو-4-متیل کومارین: این بستر فلوروژنیک برای LAP است. با جدا شدن توسط آنزیم فلورسنت می شود.
بافر سنجش: یک محلول بافر برای حفظ pH بهینه برای فعالیت LAP استفاده می شود.
استانداردهای آنزیمی: استانداردهای LAP غلظت های شناخته شده برای ایجاد یک منحنی استاندارد برای کمی سازی استفاده می شود.
میکروپلیت یا کووت: بسته به فرمت سنجش، می توان از میکروپلیت یا کووت ها برای اندازه گیری فلورسانس استفاده کرد.
فلورومتر: برای اندازه گیری شدت فلورسانس واکنش به فلورومتر نیاز است.

روش انجام:

تهیه استانداردها: با استفاده از استانداردهای آنزیم LAP ارائه شده در کیت، یک سری استانداردهای LAP با غلظت های مشخص تهیه کنید. این استانداردها برای تولید یک منحنی استاندارد استفاده خواهند شد.
تهیه مخلوط واکنش: در یک لوله تمیز، مخلوط واکنش را با ترکیب بستر LAP (L-leucine-7-amino-4-methylcoumarin) با بافر سنجش آماده کنید. کاملا مخلوط کنید.
افزودن استانداردها و نمونه ها: استانداردها و نمونه های LAP (سرم یا سایر مایعات بیولوژیکی) را به چاهک ها یا کووت ها جدا کنید.
افزودن مخلوط واکنش: مخلوط واکنش آماده شده را به هر چاهک یا کووت حاوی استانداردها و نمونه های LAP اضافه کنید. از مخلوط کردن کامل اطمینان حاصل کنید.
انکوباسیون: مخلوط واکنش را برای یک دوره خاص در دمای بهینه انکوبه کنید، به LAP اجازه دهید بستر را هیدرولیز کند و فلورسانس تولید کند.
خاتمه واکنش: واکنش را با افزودن یک معرف متوقف کننده یا با انتقال محتویات به یک لوله جدید حاوی محلول توقف، متوقف کنید.
اندازه گیری فلورسانس: شدت فلورسانس هر چاهک یا کووت را با استفاده از فلورومتر در طول موج های تحریک و انتشار مناسب اندازه گیری کنید.
تجزیه و تحلیل داده ها: از قرائت های فلورسانس برای ایجاد یک منحنی استاندارد بر اساس استانداردهای LAP استفاده کنید. فعالیت LAP را در نمونه ها بر اساس این منحنی استاندارد محاسبه کنید.
تفسیر اطلاعات: فعالیت LAP در نمونه ها به طور مستقیم با مقدار فلورسانس تولید شده متناسب است، همانطور که توسط قرائت های فلورسانس نشان داده می شود. منحنی استاندارد برای درونیابی فعالیت LAP در نمونه های ناشناخته استفاده می شود.

روش فلورومتری Fluorometric Method

روش فلورومتری یک ابزار ارزشمند برای اندازه گیری فعالیت LAP به روشی حساس و کمی است که آن را برای کاربردهای مختلف تحقیقاتی و بالینی مناسب می کند.

چه چیزی در آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP) مورد بررسی قرار می گیرد؟

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) آنزیمی است که متعلق به کلاس متالوگزوپپتیدازها است. در هیدرولیز پپتیدها، به ویژه حذف لوسین از انتهای N پپتیدها و پروتئین ها، نقش دارد. LAP به طور گسترده در بافت های مختلف توزیع می شود و هم در پروکاریوت ها و هم در یوکاریوت ها یافت می شود.

LAP به طور خاص لوسین را از انتهای آمینه پپتیدها و پروتئین ها جدا می کند. به عنوان یک آمینوپپتیداز عمل می کند و هیدرولیز پیوند پپتیدی مجاور باقی مانده های لوسین را کاتالیز می کند. LAP با جدا کردن لوسین از انتهای N پپتیدها در کاتابولیسم و گردش پروتئین ها نقش دارد. این فرآیند بخشی از ماشین آلات سلولی گسترده تر برای تجزیه پروتئین است. روی (+Zn2) به عنوان کوفاکتور برای LAP عمل می کند. وجود روی برای فعالیت کاتالیزوری آنزیم ضروری است.

اهمیت کوفاکتور فلزی:

عملکرد کاتالیزوری: کوفاکتور فلزی (روی) در واکنش آنزیمی نقش کاتالیزوری دارد. این برهمکنش بین آنزیم و بستر آن را تسهیل می کند و باعث جدا شدن لوسین از انتهای N پپتیدها می شود.
تثبیت ساختار: کوفاکتور فلزی نیز به پایداری ساختاری آنزیم کمک می کند. این به حفظ ساختار مناسب محل فعال کمک می کند و از اتصال و کاتالیز بهینه بستر اطمینان می دهد.

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) یک آنزیم درون سلولی است که در سیستم کبدی صفراوی و به میزان بسیار کمتری در پانکراس و روده کوچک وجود دارد. هنگامی که بیماری یا آسیب آن اندام ها را تحت تاثیر قرار می دهد، سلول ها لیز می شوند و لوسین آمینوپپتیداز (LAP) به داخل جریان خون ریخته می شود.

LAP که تقریباً منحصراً توسط کبد تولید می شود در تشخیص اختلالات کبدی و در تشخیص افتراقی افزایش سطح آلکالین فسفاتاز (ALP) استفاده می شود. سطوح لوسین آمینوپپتیداز (LAP) به موازات سطح ALP در بیماری کبدی تمایل به افزایش دارند.

بیماری های کبدی صفراوی مانند هپاتیت، سیروز، نکروز کبدی، ایسکمی کبدی، تومور کبدی، داروهای سمی کبدی، کلستاز، سنگ کیسه صفرا موجب افزایش LAP می شوند. LAP آنزیمی است که در کبد و سلول های صفراوی وجود دارد. بیماری یا آسیب این بافت ها باعث لیز شدن سلول ها می شود. LAP به جریان خون می ریزد و سطح آن افزایش می یابد.

بیماری های کبدی صفراوی

سنگ های موجود در مجرای صفراوی مشترک و تجمع رتروگراد نمک های صفراوی باعث آسیب غشای سلول های کبدی و سلول های اپیتلیال مجرای صفراوی در محل اتصال سلول به سلول می شود. این منجر به آزاد شدن تعدادی از آنزیم های کبدی مانند آزمایش آلکالین فسفاتاز (ALP)، لوسین آمینوپپتیداز (LAP) و ´5-نوکلئوتیداز (´NT-5) می شود که به غشای کانالی متصل می شوند

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) یک شاخص حساس کلستاز است. با این حال، بر خلاف ALP، لوسین آمینوپپتیداز (LAP) در بیماری استخوان طبیعی باقی می ماند. LAP را می توان هم در خون و هم در ادرار تشخیص داد. بیمارانی که سطح سرمی LAP آنها افزایش یافته است، افزایش سطح ادرار را نشان خواهند داد. با این حال، هنگامی که سطح LAP ادرار بالا می رود، ممکن است سطح خون قبلاً به حالت عادی بازگشته باشد.

عوامل مداخله گر در آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP):

بارداری ممکن است باعث افزایش مقادیر در صورت آزمایش با روش آنزیمی شود. اگرچه افزایش کمی در این آنزیم “LAP مانند” وجود ندارد، فعالیت آن افزایش می یابد. اگر با روش آنزیمی آزمایش شود، باعث افزایش کاذب در LAP می شود.
داروهایی که ممکن است باعث افزایش سطح LAP شوند عبارتند از استروژن و پروژسترون.

محدوده مرجع آزمایش لوسین آمینوپپتیداز (LAP):

Blood

Male: 80–200 units/mL or 19.2–48.0 units/L (SI units)
Female: 75–185 units/mL or 18.0–44.4 units/L (SI units)

Urine

2–18 units/24 hr

توجه : واحد تست و محدوده نرمال تست وابسته به روش و کیت انجام دهنده تست می باشد و از آزمایشگاهی به آزمایشگاه دیگر ممکن است متفاوت باشد.

سوالات متداول

پیامدهای بالینی افطزایش یا کاهش سطوح لوسین آمینوپپتیداز (LAP) چیست؟

افزایش سطوح LAP:
– افزایش سطح LAP می تواند نشان دهنده اختلالات کبدی مانند هپاتیت باشد.
– افزایش فعالیت LAP گاهی اوقات با برخی شرایط نئوپلاستیک همراه است.
– ممکن است به عنوان یک نشانگر تشخیصی برای بیماری های خاص عمل کند و به ارزیابی های بالینی کمک کند.

کاهش سطوح LAP:
– سطوح پایین LAP کمتر گزارش شده است اما به طور بالقوه می تواند شرایط پاتولوژیک خاصی را نشان دهد.
– تغییر فعالیت LAP ممکن است در اختلالات ژنتیکی خاص یا ناهنجاری های متابولیکی مشاهده شود.

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) به طور فعال در کدام فرآیندهای سلولی دخالت دارد؟

LAP به طور فعال در فرآیندهای سلولی مربوط به تخریب و گردش پروتئین نقش دارد. در هیدرولیز پپتیدها، به ویژه حذف لوسین از انتهای N ترمینال شرکت می کند. این فعالیت آنزیمی به کاتابولیسم پروتئین ها کمک می کند و برای حفظ هموستاز سلولی بسیار مهم است.

چه آنزیم های دیگری مشابه لوسین آمینوپپتیداز (LAP) وجود دارد؟

دیگر آنزیم های مشابه LAP شامل آمینوپپتیدازها، به ویژه آنزیم های متعلق به خانواده M1 متالو اگزوپپتیدازها هستند. نمونه‌هایی از آنزیم‌های مرتبط شامل آلانین آمینوپپتیداز، متیونین آمینوپپتیداز و سایر آنزیم‌هایی هستند که در ویژگی سوبسترا و مکانیسم‌های کاتالیزوری شباهت‌های مشترک دارند.

آیا می توان لوسین آمینوپپتیداز (LAP) را توسط مولکول ها یا داروهای خاص مهار کرد؟

بله، LAP را می توان توسط مولکول ها یا داروهای خاص مهار کرد. مهارکننده هایی که محل کاتالیزوری یا کوفاکتور روی را هدف قرار می دهند ممکن است فعالیت LAP را تعدیل کنند. این مهارکننده‌ها می‌توانند در محیط‌های تحقیقاتی برای روشن کردن عملکرد آنزیم یا در زمینه‌های درمانی برای مداخلات بالقوه استفاده شوند.

تغییرات ژنتیکی چه تاثیری بر بیان یا فعالیت لوسین آمینوپپتیداز (LAP) می گذارد؟

تغییرات ژنتیکی می تواند بر بیان یا فعالیت LAP تأثیر بگذارد. پلی مورفیسم در ژن LAP ممکن است بر تولید آنزیم تأثیر بگذارد یا کارایی کاتالیزوری آن را تغییر دهد. برخی جهش‌ها ممکن است منجر به تغییراتی در سطوح LAP شوند که به طور بالقوه بر نقش آن در فرآیندهای سلولی تأثیر می‌گذارند یا به حساسیت به بیماری کمک می‌کنند.

فعالیت لوسین آمینوپپتیداز (LAP) در شرایط التهابی چه تغییری می کند؟

فعالیت LAP می تواند تحت تأثیر شرایط التهابی قرار گیرد. التهاب ممکن است منجر به تغییر در بیان و تنظیم LAP شود و باعث تغییرات در سطوح فعالیت آن شود. پاسخ خاص بسته به ماهیت و زمینه محرک التهابی می تواند متفاوت باشد.

آیا لوسین آمینوپپتیداز (LAP) در فرآیندهای نئوپلاستیک نقش ایفا می کند؟

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) در فرآیندهای نئوپلاستیک مختلف نقش دارد، جایی که تغییر فعالیت آنزیم ممکن است به جنبه‌های بیولوژی تومور کمک کند. برخی از فرآیندهای نئوپلاستیک که گزارش شده است LAP در آنها نقش دارد عبارتند از:

پیشرفت تومور: فعالیت LAP با پیشرفت تومورهای خاص مرتبط است. افزایش سطح LAP در برخی از بدخیمی ها مشاهده شده است که نشان دهنده نقش بالقوه در پیشرفت بیماری است.
متاستاز: مطالعات ارتباط بین بیان یا فعالیت LAP و پتانسیل متاستاتیک تومورها را پیشنهاد کرده اند. این آنزیم ممکن است به خواص تهاجمی و متاستاتیک سلول های سرطانی کمک کند.
رگ زایی: آنژیوژنز، تشکیل رگ های خونی جدید، یک فرآیند حیاتی برای رشد و پیشرفت تومور است. LAP در فرآیندهای رگ زایی نقش دارد و فعالیت آن ممکن است بر توسعه یک شبکه عروقی برای حمایت از رشد تومور تأثیر بگذارد.
میکرو محیط تومور: LAP ممکن است در شکل دادن به ریزمحیط تومور نقش داشته باشد. تغییرات در فعالیت LAP می‌تواند بر ترکیب ماتریکس خارج سلولی تأثیر بگذارد و بر تعامل بین سلول‌های تومور و بافت‌های اطراف تأثیر بگذارد.
مدولاسیون پاسخ ایمنی: فعالیت LAP ممکن است بر پاسخ ایمنی در ریزمحیط تومور تأثیر بگذارد. پیشنهاد شده است که LAP ممکن است در تعدیل ایمنی نقش داشته باشد و به طور بالقوه بر پاسخ ایمنی ضد تومور تأثیر بگذارد.
گردش پروتئین و رشد تومور: به عنوان یک شرکت کننده در تجزیه پروتئین، LAP ممکن است به گردش پروتئین های خاصی که در تنظیم پیشرفت و بقای چرخه سلولی دخیل هستند کمک کند. تغییرات در فعالیت LAP می تواند بر تعادل پروتئین های طرفدار و ضد تومور زا تأثیر بگذارد.

توجه به این نکته مهم است که نقش خاص LAP در فرآیندهای نئوپلاستیک بسته به نوع سرطان می‌تواند متفاوت باشد و مکانیسم‌هایی که LAP از طریق آنها به بیولوژی تومور کمک می‌کند هنوز یک حوزه فعال تحقیقاتی است. رابطه بین LAP و سرطان پیچیده است، و مطالعات در حال انجام با هدف روشن کردن مسیرهای مولکولی که از طریق آنها LAP بر فرآیندهای نئوپلاستیک تأثیر می گذارد، است.

فعالیت لوسین آمینوپپتیداز (LAP) چگونه تحت تأثیر تغییرات pH قرار می گیرد؟

فعالیت LAP تحت تأثیر تغییرات pH است. این آنزیم دارای محدوده pH بهینه برای فعالیت خود است و انحراف از این محدوده می تواند کارایی کاتالیزوری آن را تحت تاثیر قرار دهد. تغییرات در pH می تواند بر روی ترکیب آنزیم تأثیر بگذارد و بر اتصال سوبسترا و فعالیت هیدرولیتیک آن تأثیر بگذارد.

آیا فعالیت لوسین آمینوپپتیداز (LAP) تحت تأثیر سن و جنس است؟

تأثیر سن و جنسیت بر فعالیت LAP می تواند متفاوت باشد. تغییرات مرتبط با افزایش سن در فعالیت آنزیم در برخی مطالعات گزارش شده است و ممکن است تفاوت های جنسیتی نیز وجود داشته باشد. با این حال، تغییرات فردی و وجود عوامل دیگر ممکن است به پیچیدگی تنظیم فعالیت LAP در جمعیت‌های مختلف کمک کند.

در صورت کمبود آنزیم لوسین آمینوپپتیداز (LAP) چه عواقبی برای بدن دارد؟

پیامدهای کمبود آنزیم LAP ممکن است شامل موارد زیر باشد:

– اختلال در تجزیه و تبدیل پروتئین.
– تغییر هموستاز سلولی.
– تجمع پپتیدها با بقایای لوسین.
– اثرات بر روی فرآیندهای سلولی خاص تنظیم شده توسط LAP.

در سایت pubmed در مورد لوسین آمینوپپتیداز (LAP) بیشتر بخوانید:

لوسین آمینوپپتیداز (LAP) متالوپپتیدازهایی هستند که باقیمانده های N ترمینال را از پروتئین ها و پپتیدها جدا می کنند. در حالی که لایه های Leu را هیدرولیز می کنند، LAP ها اغلب ویژگی گسترده تری دارند. LAPها اعضای خانواده پپتیدازهای M1 یا M17 هستند و بنابراین نامگذاری LAP پیچیده است
. LAP ها اغلب به عنوان آنزیم های نگهدارنده سلول با نقش های حیاتی در گردش پپتیدها در نظر گرفته می شوند. در پستانداران، آنزیم های M17 و M1 با فعالیت LAP به پردازش پپتیدها برای ارائه آنتی ژن MHC I، پردازش پپتیدهای فعال زیستی (اکسی توسین، وازوپرسین، انکفالین ها) و جابجایی وزیکول به غشای پلاسمایی کمک می کنند.